13.05.2021 // 12:26:09

---

vmu пишет:
Правильно, кислоты отдают протоны (являются донорами протонов), основания принимают протоны (являются акцепторами протонов). Asn, Gln, Trp относятся к нейтральным АК, т.к. их боковые группы не имеют кислотно-основных свойств. В амидной группе нет донора протона (от азота протоны нелегко оторвать). Акцептором протона амидная группа также не является, т.к. неподеленная электронная пара атома азота, к которой мог бы присоединиться протон (как это происходит с аммиаком или аминами), оттягивается группой атомов C=O.

His и Trp содержат имидазольный и индольный фрагменты соответственно, которые являются ароматическими и удовлетворяют правилу Хюккеля. В имидазоле 6 электронов (6 = 4*1 + 2) ароматической системы - это по одному электрону от каждого из трех атомов углерода, один электрон от азота, который не связан с атомом водорода, и два электрона от атома азота, который NH. В индоле единственный азот также отдает целую электронную пару в ароматическую систему.

Азот имеет пять электронов на внешней электронной оболочке. Азот, который NH, три электрона расходует на ковалентные сигма-связи с атомами углерода и водорода, а еще 2 оставшихся электрона уходят на ароматическую пи-связь. Итого, у этого атома азота не остается свободной электронной пары (как в индольном фрагменте Trp, так и в имидазольном фрагменте His), поэтому этот атом азота не проявляет основных свойств (а отдавать протон он тоже не любит). А вот второй атом азота в имидазоле (His) дает 2 электрона на сигма-связи с атомами углерода и 1 электрон в ароматическую пи-связь. Еще пара электронов у этого азота остается свободной (как в аммиаке и в аминах), и за счет нее он способен присоединить протон. За счет этого атома азота, имеющего свободную пару электронов, не вовлеченную в ароматическую систему, боковая группа His имеет (слабые) основные свойства, а аминокислоту можно отнести к "положительно заряженным".

Почитайте дополнительно про ароматичность, строение (и их влияние на кислотно-основные свойства) ароматических геретоциклов* (пиридина, пиррола, имидазола, индола).

* гетероциклов.

---

13.05.2021 // 19:24:02

---

vikasssv пишет:

---

vmu пишет:
...

---

Привет, снова. Вы есть в какой-нибудь соцсети, можно ли к вам еще обратиться?

---

14.05.2021 // 11:54:57

---

vmu пишет:

---

vikasssv пишет:

---

vmu пишет:
...

---

Привет, снова. Вы есть в какой-нибудь соцсети, можно ли к вам еще обратиться?

---

Можно обратиться на этом форуме, но без злоупотреблений. На учебные вопросы отвечаю изредка, в зависимости от наличия свободного времени, а также (как и другие участники форума) от интересности задачи и объема усилий, приложенных к решению задачи самим вопрошающим.

---

14.05.2021 // 22:38:15

---

vmu пишет:
Чего вы не понимаете? Сообщения писать умеете. Правила задавания учебных вопросов я пояснил. Добавлю, что следует избегать избыточного цитированя предыдущих сообщений.
Можете еще воспользоваться форумом на chemport.ru. Там я бываю. Соцсетями не пользуюсь.

---

15.05.2021 // 15:40:56

---

vmu пишет:
https://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix

---

15.05.2021 // 16:52:54

---

vikasssv пишет:
почему в пептиде невозможно обр-е водор.связи, нужной для стабилизации α-спирали.

---

15.05.2021 // 20:26:22

---

vmu пишет:

---

vikasssv пишет:
почему в пептиде невозможно обр-е водор.связи, нужной для стабилизации α-спирали.

---

Вопрос некорректен.
1. Кто сказал, что невозможно? 2. Какова длина рассматриваемого пептида?

По ссылке из вики выше:
Geometry and hydrogen bonding
...
What is most important is that the N-H group of an amino acid forms a hydrogen bond with the C=O group of the amino acid four residues earlier; this repeated i + 4 → i hydrogen bonding is the most prominent characteristic of an α-helix.

Stability
Helices observed in proteins can range from four to over forty residues long, but a typical helix contains about ten amino acids (about three turns). In general, short polypeptides do not exhibit much α-helical structure in solution, since the entropic cost associated with the folding of the polypeptide chain is not compensated for by a sufficient amount of stabilizing interactions. In general, the backbone hydrogen bonds of α-helices are considered slightly weaker than those found in β-sheets, and are readily attacked by the ambient water molecules. However, in more hydrophobic environments such as the plasma membrane, or in the presence of co-solvents such as trifluoroethanol (TFE), or isolated from solvent in the gas phase,[17] oligopeptides readily adopt stable α-helical structure.

---

15.05.2021 // 20:41:42

---

vmu пишет:

---

vikasssv пишет:
почему в пептиде невозможно обр-е водор.связи, нужной для стабилизации α-спирали.

---

Вопрос некорректен.
1. Кто сказал, что невозможно? 2. Какова длина рассматриваемого пептида?

По ссылке из вики выше:
Geometry and hydrogen bonding
...
What is most important is that the N-H group of an amino acid forms a hydrogen bond with the C=O group of the amino acid four residues earlier; this repeated i + 4 → i hydrogen bonding is the most prominent characteristic of an α-helix.

Stability
Helices observed in proteins can range from four to over forty residues long, but a typical helix contains about ten amino acids (about three turns). In general, short polypeptides do not exhibit much α-helical structure in solution, since the entropic cost associated with the folding of the polypeptide chain is not compensated for by a sufficient amount of stabilizing interactions. In general, the backbone hydrogen bonds of α-helices are considered slightly weaker than those found in β-sheets, and are readily attacked by the ambient water molecules. However, in more hydrophobic environments such as the plasma membrane, or in the presence of co-solvents such as trifluoroethanol (TFE), or isolated from solvent in the gas phase,[17] oligopeptides readily adopt stable α-helical structure.

---

  Ответов в этой теме: 25
  Страница: 1 2 3
  «« назад || далее »»

Ответ на тему